四川大学林宏辉/杨健课题组揭示MAPK级联-CK2激酶模块介导水稻磷素吸收适应 ...

Yumi_4

近日，四川大学林宏辉、杨健课题组在Plant Physiology发表了题为OsMAPK20-1 and OsMAPK20-4 phosphorylate OsCK2β3 to regulate its stability in response to phosphate starvation in rice的研究论文。该研究解析了水稻中由MEK1-MAPK20-1/4介导的MAPK级联信号通路，阐明其通过磷酸化修饰调控OsCK2β3蛋白稳定性、进而精准调控水稻磷素吸收与稳态平衡的分子机制。
) G' X9 M2 X. d. A0 Q9 Z

! E- Z+ W" P# E  D+ O3 o: F) D/ J磷是植物生长发育所必需的大量矿质营养元素，对植株正常代谢与环境适应至关重要。植物主要依靠PHT1家族磷酸盐转运蛋白吸收土壤中的无机磷，该类转运蛋白从内质网向质膜的转运定位过程，受蛋白磷酸化修饰的精细调控。水稻酪蛋白激酶OsCK2是靶向磷酸化PHT1家族蛋白的关键激酶，由催化亚基OsCK2α3和调节亚基OsCK2β3共同组成，且OsCK2的完整生物学功能严格依赖于OsCK2β3的磷酸化修饰。
该研究通过系列生化与遗传实验证实，OsCK2β3的蛋白稳定性主要由其植物特有N端结构域决定，而非进化保守的β亚基结构域。体内外互作及磷酸化实验表明，OsMAPK20-1与OsMAPK20-4均可特异性结合OsCK2β3，并靶向其植物特有N端结构域的第45位丝氨酸（Ser-45）位点发生磷酸化修饰。遗传表型分析发现，OsMAPK20-1或OsMAPK20-4功能缺失突变会造成水稻植株无机磷过量积累；而持续激活型MAPKK1突变体OsMEK1DD的过表达，则会显著降低水稻体内的无机磷含量。生化机制研究进一步表明，OsCK2β3的磷酸化模拟修饰能够显著提升自身蛋白稳定性，增强其与OsCK2α3的蛋白互作效率，促进功能性OsCK2α3/β3全酶的组装。即使在缺磷胁迫条件下，过表达OsCK2β3磷酸化模拟变体仍可有效降低水稻内源无机磷水平。亚细胞定位实验证实，OsMEK1DD过表达能够抑制PHT1磷酸盐转运蛋白向细胞质膜的转运与分选过程，该调控模式与OsCK2β3的功能效应高度一致。
综上所述，该研究明确了核心调控机制：OsMAPK20-1/20-4通过介导OsCK2β3 N端结构域Ser-45位点的磷酸化修饰，调控OsCK2β3蛋白稳定性与CK2全酶功能，进而精准调控磷转运蛋白的膜定位，维持水稻在不同供磷环境下的磷稳态平衡，为解析作物磷营养高效利用的分子调控网络提供了重要理论依据。
8 _* ]  z, Y; V8 I% c1 G  k

论文第一作者为四川大学已毕业博士研究生谢孟洋，林宏辉教授与杨健副研究员为本文共同通讯作者。已毕业博士研究生闫萌，在读硕士研究生况湖东、陈旺、王竹君、朱妍桦参与了该项研究工作。该研究得到国家自然科学基金与四川省自然科学基金的资助支持。
0 ?0 C" i0 }0 N* M5 K9 b论文链接：
https://doi.org/10.1093/plphys/kiag402